Существует переносчик в мононуклеарных клетках периферической крови и кератиноцитах, обозначенный как обладающий высокой аффинностью Na-K-АТФаза-зависимый переносчик биотина, так как он может захватывать биотин в концентрациях до 0,1 наномоль и насыщаться при Kt в 2,6+/-0,1 наномоль. Выраженность переносчиков биотина (либо натрий-зависимого переносчика мультивитаминов (SMVT), либо обладающего высокой аффинностью переносчика) была выявлена в кератиноцитах, кардиомиоцитах, клетках почек, капиллярах ткани головного мозга, печени (SMVT) и плаценте.
Биотин как кофактор биохимии
D-(+)-биотин является кофактором, ответственным за транспорт диоксида углерода в нескольких ферментах карбоксилазы:
Ацетил-СоА-карбоксилазы альфа
Ацетил-СоА-карбоксилазы бета
Метилкротонил-КоА карбоксилазы
Пропионил-КоА карбоксилазы
Пируваткарбоксилазы
Биотин играет важную роль в синтезе жирных кислот, катаболизме кислот с разветвленной цепью и глюконеогенезе. Он ковалентно соединяется с эпсилон-аминогруппой конкретных остатков в этих карбоксилазах. Эта реакция биотинилирования требует наличия АТФ и катализируется голокарбоксилаз-синтетазой. В бактериях биотин присоединяется к белку-носителю биотин карбоксила посредством биотин протеин лигазы (BirA в E.coli). Присоединение биотина на различные химические участки, биотинилирование, используется в качестве важной лабораторной техники для исследования различных процессов, в том числе локализации белка, белковых взаимодействий, транскрипции ДНК и репликации. Биотинидаза сама по себе может биотинилировать гистоновые белки, однако малое количество биотина естественно присоединяется к хроматину.
Биотин очень плотно связывается с тетрамерным белком авидином (также стрептавидином и нейтравидином) с константой диссоциации Kd порядка 10-15 М, создавая одно из самых сильных из известных взаимодействий между белком и лигандом. Это часто используется в различных биотехнологиях. До 2005 года считалось, что для расщепления связи биотин-стрептавидин требуется очень агрессивная среда.
Неврология
Судороги и эпилепсия
Уровень биотина ниже у страдающих эпилепсией субъектов, проходящих лечение антиконвульсантами (примидон, карбамазепин, фенитоин, фенобарбитал; но не вальпроат натрия), в то время как страдающие эпилепсией субъекты, не подвергающиеся лечению, имеют нормальный уровень биотина. Карбамазепин и вальпроевая кислота не оказывает влияния на уровень биотинидазы в сыворотке или биотина у людей (приводится в Пабмед), хотя имеется небольшое число случаев вызванной вальпроевой кислотой потери волос, которая вылечивается биотином.
Состояние сердечно-сосудистой системы
Триглицериды
У крыс прием биотина с водой (приблизительно 2 мг биотина на крысу) оказывает подавляющее действие на циркуляцию ЛПОНП, а у мышей прием биотина снижает уровень триглицеридов на 35%, что связано с подавлением некоторых липогенных генов (таких как SREBP1-c). Позднее было выявлено, что у мышей, принимавших данную дозу биотина (97,7 мг/кг пищи, либо в 56 крат превышающую обычную пищевую концентрацию), снижение уровня в сыворотке (36%) и печени (37%) триглицеридов происходило наряду с повышением фосфорилирования АМФ-зависимой киназы α на 40%, что связано с более высокой концентрацией цГМФ. Что касается ацетил-CoA карбоксилазы 1, сообщается либо о снижении, либо об отсутствии изменений содержания, но большем фосфорилировании (приводит к меньшей активности), оба из которых приводят к меньшей доступности малонил-CoA для синтеза жирных кислот. Биотин может быть способен повышать активность АМФ-зависимой киназы в печени за счет цГМФ, что приводит к снижению уровня триглицеридов и ЛПОНП в сыворотке. Прием биотина в количестве 900 мкг у здоровых мужчин и женщин снижает уровень циркулирующих триглицеридов, в то время как улучшения в отношении липидов также наблюдаются у субъектов с медицинскими состояниями, принимавших 5 мг (атеросклеротические субъекты ) или 15 мг (субъекты с диабетом типа II) биотина ежедневно, при этом в отношении последних было выявлено снижение уровня триглицеридов и ЛПОНП как у диабетических, так и не страдающих диабетом субъектов, принимавших биотин, без изменений общего уровня холестерина или параметров инсулиночувствительности.
Взаимодействие с обменом глюкозы
Глюкоза
Глюкокиназа (GK) представляет собой фермент, который обусловливает первый этап использования глюкозы в клетках (фосфорилирование в глюкоза-6-фосфат) и снижается на 40-45% в печени крыс с дефицитом биотина, при этом в целом снижается в состоянии натощак и у диабетических грызунов, хотя низкая активность глюкокиназы сохраняется в сытом состоянии у крыс с дефицитом биотина. Глюкокиназа может запасаться на нормальном уровне за счет лечения инсулином (даже без фиксирования дефицита биотина), при этом прием биотина натощак у крыс восстанавливает активность глюкокиназы даже без дефицита биотина. У страдающих диабетом крыс прием биотина (инъекции 1250 мкг/кг массы тела) восстанавливает активность глюкокиназы, и в то время как инсулин в равной степени эффективен, они не аддитивны, но биотин исключительно эффективен в течение небольшого периода времени после вызова диабета. Биотин в концентрации в среднем 1 микромоль (в гепатоцитах) вызывает выработку цГМФ и активность глюкокиназы, уровень фермента повышается предположительно в связи с повышением уровня цГМФ, так как N-ацетилглюкозамин (ингибитор глюкокиназы, но не в случаях, когда цГМФ возбуждает глюкокиназу) не предотвращает повышение использования гексозы за счет активности глюкокиназы под действием биотина. Это повышение активности глюкокиназы зависело от того, что инсулин был посредником, и не было аддитивным с глюкозой и 8-бромо-цГМФ (который повышает активность глюкокиназы), при этом предполагается, что биотин сам по себе вызывает выработку фермента глюкокиназы подобно тому, как он делает это в отношении инсулинового рецептора в лабораторных условиях также за счет цГМФ (уровень инсулинового рецептора повышался, что не наблюдалось в естественных условиях). Глюкокиназа, основной фермент в использовании глюкозы, подавляется в случаях дефицита биотина, диабета и при состоянии натощак. Во всех случаях биотин может восстанавливать активность глюкокиназы, что предположительно происходит за счет цГМФ, но другие методы повышения активности глюкокиназы частично совпадают с биотином, так они также повышают уровень цГМФ (таким образом, они не аддитивны).
Секреция инсулина
У мышей, принимавших биотин (приблизительно 50 мкмоль/кг массы тела), наблюдалось повышение уровня биотина в сыворотке в 10 крат до 590 наномоль, секреция инсулина в ответ на пероральный тест толерантности к глюкозе натощак была повышена (11%), также повысилась секреция поджелудочной железой (36% за счет 5,6 микромоль глюкозы), что связано с 70% повышением выраженности гена глюкокиназы (GK) и вдвое большей выраженностью гена Ins2 без влияния на GLUT2 или выраженность инсулинового рецептора. Средний размер островка повышается приблизительно на 75% у подвергнутых лечению биотином мышей в связи с повышением уровня альфа и бета клеток, и при тестировании в лабораторных условиях повышение выраженности глюкокиназы, как было подтверждено, происходило за счет цГМФ и протеинкиназы G (PKG) и зависело от активности инсулина. Инсулиночувствительность между группами не отличалась.
Диабет типа II
Биотин может быть полезен для больных сахарным диабетом. Как при инсулин-зависимом, так и при инсулин-независимом типе диабета наблюдается дефицит биотина, и биотиновые добавки могут улучшить контроль уровня сахара в крови и помочь снизить уровень глюкозы в крови натощак. В одном из исследований уровень снижения глюкозы натощак был близок к 50%. Биотин также может играть роль в предотвращении нейропатии, часто связанной с диабетом, снижая онемение и покалывание, связанные с плохим контролем уровня глюкозы. Одно предварительное исследование, использовавшее высокую дозу биотина (10 мг внутримышечно три раза в неделю на протяжении шести недель, позже продолжался пероральный прием 5 мг биотина ежедневно), отметило, что у трех страдающих диабетом субъектов с невропатией на инсулиновой терапии были улучшены симптомы невропатии с лечебным действием в отношении парестезии по прошествии одного года (мышечная функция полностью не восстановилась). Так как у субъектов с невропатией наблюдаются низкие концентрации биотина (эпилептики, подвергающиеся терапии, и алкоголики), это предположительно играет причинную роль, и возможно связано с изменениями метаболизма пирувата и биотин-зависимого фермента пируват карбоксилазы во время невропатии.
Ожирение и жировая масса
Механизмы
Фермент ацетил CoA карбоксилаза (ACC) ускоряет преобразование ацетил CoA в малонил CoA, который представляет собой ингибитор окисления жирных кислот и субстрата липогенеза (присоединяется к жирным кислотам для удлинения их цепей), при этом фермент сам по себе также представляет собой форму запасания биотина. Запасы биотина повышаются в жировой ткани (но не в печени или мышцах) в процессе старения у мышей в манере, которая обратно связана с активностью SIRT1, который расщепляет ACC посредством процесса, известного как деацетилирование. Пониженное содержание ACC в жировой ткани связывается меньшим липогенезом из нежировых источников (мыши), в то время как повышение пищевого биотина (приблизительно 2,5 мг/кг у мыши) повышает запасы биотина и ACC в жировой ткани. Биотин выступает ингибитором активности SIRT1 посредством блокирования функции деацетилазы этого фермента (ИК50 составляет приблизительно 200 микромоль), при этом метаболит биотинил-5"-АМФ был равен по силе действия никотинамиду (50 микромоль) и прямому ингибитору связывающего кармана НАД+. Одно исследование на мышах с пожизненным приемом биотина (расчетная доза 2,5 мг/кг) обнаружило снижение скорости липолиза жировой ткани по сравнению с генетически аналогичными мышами (высокая активность SIRT1) без приема биотина с аналогичным действием на скелетные мышцы.
Продолжительность жизни
Актуальность темы
Биотин демонстрирует повышенную абсорбцию из кишечника у стареющих крыс по сравнению с молодыми крысами с последующим высоким уровнем биотина в крови и органах, таких как печень, или в жировой ткани.
Биодоступность биотина
Биотин также называют витамином Н (от слов Haar и Haut, по-немецки «волосы и кожа»), или витамином В7. На крысах и цыплятах были проведены исследования его биодоступности. На основе этих исследований были получены данные, что биодоступность биотина может быть низкой или переменной, в зависимости от типа потребляемой пищи. В общем, биотин существует в пищевых продуктах в форме белкового соединения или биоцитина. До поглощения необходима реакция протеолиз протеазы. Этот процесс помогает высвободить биотин от биоцитина и соединенного с белком биотина. Кукурузный биотин является легко доступным, однако большая часть зерен обладает около 20-40% биодоступности биотина.
Широкая вариабельность биодоступности биотина может быть обусловлена способностью организма разрушать различные биотин-белковые связи из продуктов питания.
Факторы, влияющие на потребности организма в биотине
Не установлена средняя частота низкого статуса биотина у людей, однако известно, что у алкоголиков частота низких уровней биотина намного выше, чем в общей популяции. Кроме того, относительно низкие уровни биотина были зарегистрированы в моче или плазме пациентов, перенесших резекцию желудка или имеющих ахлоргидрию вследствие других причин, у ожоговых больных, эпилептиков, пожилых людей и спортсменов. Периоды беременности и кормления грудью могут быть связаны с увеличением потребности в биотине. Во время беременности эти потребности могут возникать из-за возможного ускорения катаболизма биотина. Недавние исследования показали, что дефицит биотина, наблюдаемый при беременности, ведет к увеличению экскреции 3-гидроксиизовалериановой кислоты, снижению экскреции биотина и биснорбиотина и снижению плазменных концентраций биотина. Кроме того, курение может способствовать дальнейшему ускорению катаболизма биотина у женщин.
Нарушения обмена веществ
Наследственные метаболические нарушения, характеризующиеся недостаточной активностью биотин-зависимых карбоксилаз, называются комплексным дефицитом карбоксилазы. К ним относятся дефицит ферментов голокарбоксилазы синтетазы или биотинидазы. Дефицит голокарбоксилазы синтетазы предотвращает эффективное использование биотина клетками организма, и, следовательно, вмешивается в многочисленные реакции карбоксилазы. Биохимические и клинические проявления этого заболевания включают: кетолактацидоз, органическую ацидурию, гипераммониемию, кожную сыпь, проблемы с питанием, гипотонию, судороги, задержку в развитии, алопецию и кому.
Дефицит биотинидазы наблюдается не из-за недостаточного потребления биотина, а, скорее, из-за недостатка ферментов, которые его перерабатывают. Биотинидаза катализирует расщепление биотина из биоцитина и биотинил-пептидов (протеолитических продуктов разложения каждой голокарбоксилазы), перерабатывая тем самым биотин. Биотиназа служит также для высвобождения биотина из диетического связанного с белком биотина. Общие симптомы включают снижение аппетита и замедление роста. Дерматологические симптомы включают дерматит, алопецию и ахромотрихию (отсутствие или потерю волосяного пигмента). В скелете наблюдается пероз (укорочение и утолщение костей). Также может наблюдаться жировая инфильтрация печени и почек и синдром жировой дистрофии печени.
Эстетическая медицина
Признаки и симптомы дефицита биотина включают потерю волос на голове, выпадание ресниц и бровей и хрупкость ногтей у лиц с сильно выраженным дефицитом. Рекомендуемая доза для лечения дефицита у взрослых составляет от 3000 мкг в день для улучшения состояния ногтей и 7000-15000 мкг в день для диабетиков.
Кожа
Биотин играет роль в здоровье кожи, так как дефицит биотина ведет к осложнениям в отношении кожи, преимущественно в виде чешуйчатого и красного (эритематозного) дерматита. Он быстро преодолевает мембрану кожи, в большей степени поврежденной (определено за счет его использования в качестве индикаторной молекулы в лабораторных условиях ), и может повышать уровень биотина в крови, когда наносится на кожу. Обладающий высокой аффинностью переносчик биотина представлен в кератиноцитах и может поглощать биотин в низких наномолярных концентрациях, в то время как высокие концентрации биотина (10 микромоль), составляющие примерно 8%, поглощаются ненасыщаемыми средствами (возможная диффузия). Переносчик, обладающий аффинностью для биотина (Ki в 10,7+/-0,9 микромоль), также обладает аффинностью для витамина B5 (пантотенат в количестве 1,2+/-0,3 микромоль), детиобиотина (15,2+/-2,5 микромоль), а также для окислительной (4,6+/-0,6 микромоль) и восстановительной (11,4+/-0,9 микромоль) форм альфа-липоевой кислоты, хотя низкие концентрации этих молекул (20 наномоль) не взаимодействуют с абсорбцией низких концентраций биотина (1 наномоль). В кератиноцитах представлен переносчик (наружный слой клеток кожи), который достаточно специфичен для биотина в низких концентрациях, в то время как в высоких концентрациях может также обладать аффинностью для витамина B5 и альфа-липоевой кислоты. Одно предварительное исследование отметило, что у четырех субъектов, подвергавшихся химиотерапии (гефинитиб или эрлотиниб), которая вызвала кожную сыпь, прием биотина снизил степень тяжести сыпи.
Волосы
Вызов дефицита биотина (с помощью авидина) среди других побочных эффектов вызывает алопецию у крыс и людей с дефицитом биотинидазы, у обоих из которых она подвергается лечению биотином для устранения дефицита. Противоэпилептический препарат вальпроевая кислота вызывает потерю волос у некоторых крыс (6,6-26,6%) в дозозависимой манере, что предположительно связано со снижением активности биотинидазы, и у крыс она частично вылечивается биотином (0,6 мг и 6 мг/кг действуют в равной степени). Так как снижение активности биотинидазы обычно не наблюдается у людей, принимающих данные противоэпилептические препараты (некоторые положительные и нулевые результаты, при этом одно исследование продемонстрировало различия между субъектами), потеря волос является нечастым побочным эффектом, который восприимчив к приему 10 мг биотина. Вальпроевая кислота не является прямым ингибитором фермента, но оказывает действие на другие ферменты, которые используют биотин (3-метилкротонил-CoA карбоксилаза ). В случаях возникновения дефицита биотина, который имеет множество возможных причин (генетический дефицит биотинидазы, употребление авидина и возможное побочное действие лекарственных средств), прием биотина способен восстанавливать потерю волос, которая наблюдается при дефиците биотина.
Ногти
Биотин первоначально исследовался в отношении состояния ногтей в связи с исследованиями на лошадях, где некоторые патологические изменения копыта могли быть нормализованы приемом биотина, и в связи с тем, что у других видов (свинья) дефицит биотина совпадал с изменениями ногтей. Одно исследование на женщинах, страдающих ломкостью или расслоением ногтей (онихошизис), отметило, что пероральный прием биотина в количестве 2,5 мг на протяжении курса как минимум в шесть месяцев вызвал увеличение толщины ногтей на 25% (достигающее значений контроля), и около половины группы (4 из 8 субъектов) продемонстрировали улучшения в отношении расслаивания ногтей; в отношении ногтей всех подвергнутых лечению биотином субъектов были выявлены улучшения, что определено электронной микроскопией. Одно исследование обнаружило, что прием биотина эффективен у женщин с ломкими и расслаивающимися ногтями. Отсутствуют свидетельства в отношении мужчин и женщин, не страдающих расслаиванием ногтей, на начало исследования.
Взаимодействие с питательными веществами
Липоевая кислота
Альфа-липоевая кислота (ALA) при внутрибрюшинном введении у крыс в низкой (4,3 мкмоль/кг) и высокой дозе (15,6 мкмоль/кг) в течение 28 дней обнаружила, что обе дозы были способны снижать каталитическую активность биотин-зависимых ферментов пируват карбоксилазы (28% и 35% за счет низкой и высокой доз) и β-метилкротонил-CoA карбоксилазы (36% и 29% соответственно) в манере, которая была устранена посредством приема 2 мкмоль/кг биотина на протяжении того же периода времени; пропионил-CoA карбоксилаза и цитозольная ацетил-CoA карбоксилаза не поддавались влиянию. Это предположительно связано со сходной структурой альфа-липоевой кислоты и биотина (оба связываются с авидином и имеют сходные метаболические пути), что вызывает конкурирование; явных симптомов дефицита биотина или вредоносного воздействия на органы не наблюдалось в этом исследовании. Липоевая кислота и биотин (наряду с витамином B5) также имеют общий кишечный переносчик, натрий-зависимый переносчик мультивитаминов. Альфа-липоевая кислота снижает активность некоторых биотин-зависимых ферментов в печени, согласно одному исследованию, в манере, обратимой приемом биотина. Явного вредоносного действия не было выявлено без приема биотина, тем не менее, практическая значимость этих сведений не известна.
Алкоголь
Алкоголь способен ингибировать транспортировку биотина через кишечную стенку, когда биотин содержится в физиологической концентрации (0,01-0,3 микромоль), до 38-76% от значений контроля за счет 2% алкоголя, но был неэффективен при более высоких концентрациях биотина (100 микромоль), при этом при низких концентрациях биотина алкоголь был более эффективен в ингибировании абсорбции за счет концентрации в 5%, чем при более низкой, минимальное (10%) ингибирующее действие наблюдается за счет 0,5% алкоголя. Ацетальдегид (метаболит алкоголя) также обладает ингибирующим действием на транспортировку биотина, и приведенные выше значения объясняются сильным ингибирующим действием на обусловленную переносчиком абсорбцию биотина (которая происходит при низких концентрациях биотина), но не на пассивную диффузию биотина. Переносчик, который обусловливает поглощение биотина, натрий-зависимый переносчик мультивитаминов (SMVT) за счет гена SLC5A6, обладает выраженностью в тонком и толстом кишечнике, которая снижается в ответ на прием алкоголя у крыс. Алкоголь снижает степень абсорбции биотина с большей силой действия при более высокой концентрации алкоголя и боле низкой концентрации биотина в связи со снижением числа переносчиков, которые могут поглощать биотин, в организме. Данный процесс может не распространяться на прием большого количества биотина, поскольку в этой дозе биотин поступает в организм другим способом (пассивная диффузия). У страдающих алкогольной зависимостью субъектов концентрации циркулирующего биотина снижены, а также у субъектов, страдающих невропатией.
Дефицит биотина и развитие пустулезного акродерматита
Пациенты с пустулезным акродерматитом страдают нарушениями метаболизма глюкозы и жирных кислот, а также дисфункциями иммунной системы вследствие дефицита биотина, который ведет к появлению различных симптомов на коже, костях и других тканях и органах. При применении биотина наблюдалось снижение всех клинических, метаболических и иммунных нарушений. Эти результаты указывают на то, что дефицит биотина связан с очагом и обострением заболевания и его осложнениями. Добавление агента-пробиотика к биотин-терапии усиливает эффект витамина. Кроме того, у пациентов, страдающих псориазом, системной красной волчанкой, атопическим дерматитом или ревматоидным артритом также был обнаружен дефицит биотина с последующими метаболическими нарушениями и иммунными дисфункциями, поэтому лечение биотином обеспечивает положительный эффект при лечении заболеваний, как в случае пустулезного акродерматита.
Дефицит биотина и развитие себорейного дерматита
У детей с редким наследственным нарушением обмена веществ фенилкетонурией (ФКУ, при котором организм человека не в состоянии перерабатывать фенилаланин), часто развиваются кожные заболевания, такие как экзема и себорейный дерматит на многих областях тела, кроме головы. Чешуйчатые изменения на коже, возникающие у людей с ФКУ, могут быть связаны с низкой способностью перерабатывать биотин. Увеличение потребления биотина в этих случаях снижает проявление себорейного дерматита.
Биотехнологии
Биотин широко используется в биотехнологической промышленности для сопряжения белков при биохимических анализах. Малый размер биотина позволяет затронуть биологическую активность белка. Этот процесс называется биотинилированием. Из-за того, что стрептавидин и авидин связывают биотин с высоким сродством (Kd от 10-14 моль/л до 10-15 моль/л) и специфичностью, за счет использования этого взаимодействия высокой стабильности из образца могут быть выделены биотинилированные белки. Для захвата биотинилированного белка образец инкубируют с шариками стрептавидина/авидина. Любые другие белки, связывающиеся с биотинилированной молекулой, также остаются с шариками, при этом все прочие несвязанные белки смываются. Тем не менее, для элюирования биотинилированного белка из шариков, из-за чрезвычайно сильного взаимодействия между стрептавидином и биотином необходима очень жесткая среда (обычно 6 М гуанидин-HCl, рН 1,5), которая вызовет денатурацию белка. Чтобы обойти эту проблему, могут быть использованы шарики, конъюгированные с мономерным авидином, имеющим пониженное биотин-связывающее сродство ~ 10-8 моль/л, что позволяет элюировать биотинилированный белок с избытком свободного биотина.
При ИФА (иммуноферментном анализе) против интересующего антигена часто используются биотинилированные вторичные антитела, а затем этапе обнаружения используется стрептавидин, конъюгированный с молекулой-репортером, такой как пероксидаза хрена или щелочная фосфатаза.
Токсичность биотина
Исследования на животных показали, что немногие из имеющихся эффектов связаны с высоким уровнем доз биотина. Это может служить доказательством того, что люди и животные способны переносить дозы, по крайней мере, на порядок выше своих потребностей в питании. Не зарегистрировано ни одного случая побочных эффектов при получении высоких доз этого витамина, в частности, при использовании в лечении нарушений обмена веществ, вызванных себорейным дерматитом у детей.
Доступность:
Биотин не только является важным компонентом для роста волос, но и необходим для здорового состояния кожи, ногтей, внутренних органов, нормального протекания физиологических процессов, таких как рост и метаболизм клеток организма. Биотин можно приобрести в аптеках на территории Российской Федерации без рецепта.
:Tags
Marshall MW, et al Effects of biotin on lipids and other constituents of plasma of healthy men and women . Artery. (1980)Gschwandtner M1, et al Histamine suppresses epidermal keratinocyte differentiation and impairs skin barrier function in a human skin model . Allergy. (2013)
Ogawa Y1, et al Prospective study of biotin treatment in patients with erythema due to gefitinib or erlotinib . Gan To Kagaku Ryoho. (2014)
Arslan M1, et al The effects of biotin supplementation on serum and liver tissue biotinidase enzyme activity and alopecia in rats which were administrated to valproic acid . Brain Dev. (2009)
Luís PB1, et al Inhibition of 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase explains the increased excretion of 3-hydroxyisovaleric acid in valproate-treated patients . J Inherit Metab Dis. (2012)
Биотин или витамин Н – это водорастворимый витамин группы В. Как и биотин используется в метаболизме всех живых организмов, но синтезировать его могут только дрожжевые грибки, бактерии и некоторые виды растений. Биотин в организме участвует в синтезе жиров, гликогена в аминокислотном обмене.
Витамин Н и его работа в организме
Биотин входит в состав четырех основных ферментных систем, осуществляющих в организмереакции карбоксилирования:
- В составе ацетилкоэнзим А карбоксилазы витамин Н участвует жизненно важном синтезе жирных кислот.
- В составе пируваткарбоксилазы биотин выполняет ключевую роль в процессе глюконеогенеза. Глюконеогенез – это процесс синтеза глюкозы из жиров и аминокислот. Он выполняет очень важную роль в жизнедеятельности организма, поскольку гарантирует получение глюкозы практически из любых пищевых веществ, а глюкоза – это единственный источник энергии для клеток головного мозга.
- В составе фермента метилкротонилкоэнзим А карбоксилазы биотин участвует в обеспечении одного из этапов метаболизма лейцина, который является одной из незаменимых аминокислот. Лейцин не может синтезироваться в организме человека и поэтому усваивается из белков животного и растительного происхождения, поступающих с пищей. При нарушении метаболизма лейцина возможно появление дегенеративных процессов, остановка роста и развития, уменьшение мышечной массы тела.
- В составе пропионилкоэнзим А карбоксилазы витамин Н участвует в процессах трансформации аминокислот, жирных кислот и холестерина, что очень важно для нормального протекания липидного обмена.
Кроме того, установлено, что биотин принимает участие в процессах считывания генетической информации с молекулы ДНК и воссоздании аналогичной молекулы во время деления клеток.
Потребность организма в биотине
Официальной нормы физиологической потребности в биотине не существовало до 2008 года, когда она была установлена для взрослых — 50 мкг в сутки, для детей – от 10 до 50 мкг в сутки. Реальная потребность в биотине у взрослого человека может быть 150-200 мкг в сутки, а при беременности она достигает 300 мкг.
Потребность в биотине в нормальных условиях восполняется за счет его поступления с пищей, а также за счет его синтеза микрофлорой толстого кишечника.
Поступивший с пищей биотин хорошо усваивается в тонком кишечнике. Микрофлора толстого кишечника также интенсивно синтезирует витамин Н, особенно при добавлении в рацион пребиотиков (олигосахаридов и мальтодекстринов). Значительная доля синтезированного микрофлорой биотина усваивается организмом человека.
К чему приводит недостаток витамина Н
Дефицит биотина в организме, связанный с недостаточным его поступлением с пищей, развивается чаще всего в следующих случаях:
- При длительном парентеральном питании (питание больных, осуществляющееся введением питательных растворов через капельницу), когда при составлении формулы допустили ошибку.
- У людей, употребляющих в пищу в течении длительного времени сырые яйца. В составе яиц содержится белок авидин, который и связывает биотин из пищевых продуктов, превращая его в соединение, которое не может усвоиться организмом (1 мг авидина, связывает 7 мкг витамина Н).
- Авитаминоз биотина может развиться на фоне дисбактериоза толстого кишечника.
- Полезная микрофлора толстого кишечника может плохо синтезировать витамин Н во время приема некоторых бактериостатических препаратов – сульфаниламидов и антибиотиков.
Глубокий дефицит витамина Н называется синдромом Лейнера, который встречается у грудничков, в течении длительного времени страдающих диареей. Проявляется синдром Лейнера в виде себорейного дерматита на коже рук, ног, шеи. После того как проявления дерматита утихают пораженные участки кожи пигментируются.
Кроме того, у детей развивается анорексия, тошнота, анемия, повышение в крови холестерина, повышенная чувствительность кожи.
Причиной развития авитаминоза Н может стать низкое содержание биотина в молоке матери, когда мама страдает дисбактериозом кишечника, либо дисбактериоз развивается у самого ребенка.
У взрослых, недостаток витамина Н проявляется шелушением и зудом кожи шей, рук, ног, астеническим синдромом, мышечными болями и повышением кожной чувствительности. Одновременно с этим развивается анемия и в крови повышаются уровни желчных пигментов и холестерина.
Все проявления недостаточности биотина быстро исчезают при дополнительном его включении в рацион в виде фармацевтических препаратов или БАД.
Поступление биотина с пищей
Биотин содержится во многих пищевых продуктах, но основными его источниками являются: печень, яичный желток, дрожжи, орехи.
Источники пищевого биотина:
Порция, г | Количество биотина в порции, мкг | Ежедневный продуктовый набор | |
| Куриное яйцо | 500 мл молочных продуктов + 170г мяса +50 г рыбы +20 г сыра +360 г хлеба +400 говощей +200 г фруктов и ягод +30 г яиц | ||
| Отруби пшеничные и сухие дрожжи | 30 г отрубей и7 г дрожжей | ||
| Говяжья печень | |||
| Грецкие орехи, миндаль, арахис | |||
| Сыр | |||
| Малина, черная смородина | |||
| Бананы, арбузы | |||
| Апельсины, персики, грейпфруты | |||
| Кукуруза, лук, томаты | |||
| Мясо, птица, рыба, молоко | |||
| Пшеничный хлеб |
Биотин устойчив при хранении и кулинарной обработке продуктов.
Увидели ошибку? Выделите и нажмите Ctrl+Enter.
Биотин является простатической группой ферментов карбоксилирования (введение в соединение карбоксильной группы). Поэтому необходим для синтеза высших жирных кислот, входящих в структуры липидных компонентов клетки, а также щавелево-уксусной кислоты - продукта углеводного обмена. Следовательно, биотин играет важную роль в указанных видах обмена. Помимо этого он необходим для синтеза пуринов, входящих в структуру нуклеиновых кислот.
Биотин оказывает благоприятное действие при себорейном дерматите, ломкости и расслоении волос, ногтей, нарушениях роста и развития. Улучшает функциональное состояние нервной системы и желудочно-кишечного тракта. Имеются данные о способности биотина снижать уровень сахара крови при сахарном диабете II типа. Потребность в биотине возрастает при длительном лечении антибиотиками, которые подавляют кишечную микрофлору, продуцирующую биотин.
Биотин содержит необходимое количество витаминов и микроэлементов, которые обеспечивают здоровую структуру ногтей. Исследования показали, что биотин устраняет ломкость и расслоение ногтей, придает им твердость и эластичность, сохраняет красивую, гладкую поверхность, а также улучшает состояние кожи и волос. Биотин, или витамин Н, иногда называют микровитамином, поскольку для нормальной работы организма он необходим в достаточно малых количествах. Биотин в качестве кофермента участвует в функционировании ферментов карбоксилаз, в том числе катализирующих реакции начальных этапов глюконеогенеза и биосинтеза жирных кислот, участвует в обмене углеводов, аминокислот, жирных кислот, влияет на состояние печени и функции нервной системы. Может синтезироваться кишечной микрофлорой.
Исследованиями Боаса в 1927 г. было показано, что у крыс, погибших от недостатка витамина Н, при вскрытии не было обнаружено запасов жира. В связи с этим было высказано предположение, что биотин участвует в синтезе жиров и жироподобных веществ, так как введение витамина Н приводило к накоплению жира в печени. По-видимому, биотин участвует в превращении углеводов в жиры. Кроме того, установлено, что биотин является простетической группой фермента, способного присоединять CO2 к пировиноградной кислоте с образованием дикарбоновой кислоты - щавелево-уксусной, играющую важную роль в процессах обмена веществ.
Наблюдениями было установлено, что недостаток этого витамина в организме может быть при избыточном употреблении в пищу сырых яиц.
Как выяснилось позже, в яйцах содержится глюкопротеид авидин, который, попадая в организм в большом количестве, соединяется с биотином - витамином Н - и лишает последнего возможности участвовать в биохимических процессах в тканях.
Молочная кислота (лактат), накапливающаяся в клетках и, особенно в интенсивно работающих скелетных мышцах не является метаболитом, который подлежит выведению из организма человека. Из клеток, в которых идет анаэробный дихотомический распад глюкозы (анаэробный гликолиз) лактат поступает в кровь. Далее током крови лактат доставляется в печень, где используется как субстрат для новообразования глюкозы-глюконеогенеза. В печени под воздействием лактатдегидрогеназы (ЛДГ 1,2) молочная кислота вначале окисляется в пируват.
Метаболитические функции витамина Н
Витамин Н, биотин, антисеборейный В основе молекулы биотина лежит тиофеновое кольцо, к которому присоединена мочевина, боковая цепь предствалена валериановой кислотой. Кристаллы биотина хорошо растворимы в воде и спирте, устойчивые при кипячении и при доступе кислорода. Биотин был впервые выделен яичного желтка. Изучение Н-гиповитаминоза затруднялось тем, что этот витамин широко распространен в продуктах питания. Особенно много его в дрожжах, печени, сое, желтке яйца, цветной капусте, рисе. Высоким содержанием биотина отличаются шоколад, арахис, грибы. Кроме того, этот витамин синтезируется микрофлорой кишечника. Недостаточность биотина наблюдается в том случае, если в пищу употребляются сырые белки яиц. В них содержится гликопротеин авидин, который комплементрано связывает биотин, тем самым затрудняя его абсорбцию в кишечнике. Экспериментально показано, что 12 яичных белков в день снижают всасывание витамина Н до такого уровня, что через несколько суток развивается гиповитаминз. Гиповитаминоз биотина характеризуется облысением, депигментацией кожных покровов, выраженным себорейным дерматитом носогубного треугольника и волосистой части головы. Суточная потребность человека 0,12-0,2 мг биотина. Метаболические функции биотина . Витамин Н служит коферментом карбоксилаз, таких как пируваткарбоксилаза, ацетил-КоА-карбоксилаза, пропионил-КоА-карбоксилаза. Биотин связывает молекулу углекислого газа и включает его в органическое вещество. Как кофермент витамин Н участвует т в синтезе жирных кислот, стеринов, пуриновых оснований, мочевины, превращении пиовиноградной кислоты в щавелевоуксусную кислоту.
Витамин Н (биотин, витамин B7) – белое кристаллическое вещество, разрушаемое при высокой температуре и растворимое в щелочной водной среде. Биотин участвует в образовании жирных кислот и некоторых биологически активных веществ.
Биотин способен производиться кишечной микрофлорой, но этого недостаточно для обеспечения потребности организма в витамине H.
В среднем дневная норма потребления биотина – 30-100 мкг. Суточная потребность в биотине у беременных и кормящих женщин увеличивается на 20 мкг.
Функции витамина Н в организме человека
- Биотин регулирует уровень сахара в крови и очень важен для углеводного обмена. Витамин Н контролирует процессы глюконеогенеза, отвечая за участие глюкозы в обмене веществ.
- Биотин играет важную роль в усвоении белка и сжигании жира.
- Витамин B7 содержит серу, которая очень важна для здоровья волос, ногтей и кожи – биотин еще называют «витамином красоты».
- Витамин Н необходим для нормальной деятельности нервной системы.
- Биотин принимает участие в синтезе полезной флоры кишечника.
Симптомы недостатка и избытка витамина Н
В организме при нехватке биотина повышается уровень сахара и холестерина в крови, развивается анемия, возникают слабость, сонливость, мышечные боли, потеря аппетита, депрессия, тошнота. Явными признаками дефицита витамина H будут выпадение волос, появление перхоти, излишне жирная или чрезмерно сухая кожа.
При гипервитаминозе биотина в организме человека побочных эффектов не наблюдается. Даже длительная передозировка витамина Н не вызывает никаких патологий.
Содержание витамина Н в продуктах питания
Интересно, что биотин в разном количестве содержится практически во всех продуктах питания. Однако максимальное содержание витамина Н – в орехах, вареных яйцах, соевых бобах, печени и почках крупных домашних животных, дрожжах, молоке. Из овощей витамином Н богаты шпинат, капуста, красная свекла. Биотин содержится также в шампиньонах и белых грибах, в листьях земляники и черники, во фруктах.
Применение и взаимодействие витамина H
Любителям сырого яичного белка полезно знать, что в нем содержится антивещество биотина (авидин), которое мешает усвоению витамина Н. В таких случаях рекомендуют повышать дневную норму употребления биотина и не употреблять одновременно сырые яйца и витамин Н.
Антибиотики и алкоголь препятствуют синтезу и усвоению биотина.
Для повышения активности витамина Н полезен его совместный прием с магнием.